EFECTO DONNAN

 

Cuando existen moléculas cargadas de gran tamaño que no difunden a través de una membrana semipermeable (como las proteínas), su presencia cambia la distribución de las partículas íonicas. En efecto, la proteína intracelular, cargada negativamente, atráe iones K+ y repele iones Cl^-, produciéndose un gradiente eléctrico (simbolizado por las cargas + y - a ambos lados de la membrana) y sendos gradientes de concentración de K y Cl, iguales y de signo opuesto. En el equilibrio, se tiene: 

La concentración de partículas a ambos lados de la membrana es desigual (en el interior están además de los iones las proteínas) de forma que se produce un gradiente osmótico hacia el compartimento que contiene estas últimas.

  La presencia de un ion no difusible, en un lado de una membrana, determina una redistribución iónica cuyo resultado final será el equilibrio Donnan, donde el potencial químico es igual, pero de sentido opuesto, al potencial eléctrico. En los dos compartimientos hay igual número de cargas positivas y negativas, pero el compartimiento que contiene el ion no difusible tiene, con respecto al otro compartimiento, un mayor número de partículas. De no existir algún otro mecanismo que compense esta distinta osmolaridad, deberá aparecer un flujo de agua desde el compartimiento que NO contiene a ion no difusible hacia el lado que contiene el Ion no difusible. Este flujo de agua haría que este compartimiento aumentara de volumen.
Si se piensa en una célula animal, como en el interior hay proteínas no difusibles, por equilibrio Donnan las células tenderían a hincharse. Sin embargo, esto no ocurre ya que en el exterior hay OTRO ION que se, comporta como NO DIFUSIBLE.
Este es el Na+, que crea también, un efecto Donnan, pero de sentido contrario: el desbalance osmótico, por las proteínas intracelulares se ve, así, compensado.
El Na+, sin embargo, no es totalmente impermeable y, por gradiente eléctrico y químico, tiende, permanentemente a entrar al interior celular. Será la bomba de Na+ la que lo hará permanecer en el exterior, COMO SI FUERA IMPERMEABLE.
Una consecuencia notable de este efecto del Na+ es el que ocurre si se inhibe la bomba de Na+: la célula aumenta de volumen.

Ahora si la distribución de cargas en la membrana es distinta se produce un potencial en dicha membrana (potencial de donnan) el cual para que este en equilibrio se requiere:

ji = 0
Lo que implica que la concentración de cargas dentro y fuera de la membrana debe poseer una estabilidad asociada en cuanto a la concentración de los iones en ambos lados es más si se considerase la membrana semipermeable como un agente catalizador produciría un gradiente de concentración en la membrana y sin embargo el equilibrio seria establecido así:

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

docencia.izt.uam.mx/docencia/alva/fqe09p/vazquezsrep4.doc
http://bibliotecadigital.ilce.edu.mx/sites/ciencia/volumen1/ciencia2/16/html/sec_8.html

POTENCIAL DE MEMBRANA

El potencial de membrana hace referencia a la diferencia de caragas eléctricas a través de la membrana plasmatica. Fuera de la membrana esta cargado positivamente debido a los iones Na+ y Ca2+ en grandes concentraciones y por dentro de la membrana es negativo debido a grupos cargados negativamente en el citoplasma. 

COMO SE GENERA EL POTENCIAL DE MEMBRANA

El potencial de membrana se genera, porque hay unan distribución desigual de iones a través de la misma, y porque la membrana tiene permeabillidad selectiva para las especies iónicas presentes.

En la mayoría de las células, existe una alta concentración de potasio y de aniones no permeables en el interior celular, mientras que el sodio y el cloruro se presentan en mayor concentración en el exterior. Esto significa que existe un gradiente de concentración para las especies iónicas mayoritarias presentes.

Si las membranas biológicas fueran simplemente una membrana bicapa fosfolipidica, totalmente impermeable a los iones, no se generaría un potencial de membrana, aunque existieran gradientes electroquímicos importantes a través de ella.

ECUACIÓN DE NERNST

1- Las membranas celulares son un mosaico fluido de lípidos y proteínas.

Las membranas son impermeables a los iones, al ser hidrofóbicas, por lo tanto los iones deben atravesarla por Canales, que son proteínas especializadas de membrana, que pueden tener una alta selectividad o selectividad relativa para los iones, y pueden estar abiertos o cerrados.

CONSIDEREMOS UNA CELULA CON UNA MEMBRANA EXCLUSIVAMENTE PERMEABLE AL POTASIO

¿Qué pasará?

Dado que la concentración de potasio es mayor adentro que fuera de la célula, el potasio tenderá a salir de la misma, tal como tienden a salir de un saquito de té, los pigmentos y otras sustancias que dan sabor . En la medida que el potasio sale de la célula, genera una separación de cargas. Dado que cargas de signos opuestos se atraen, y las de signo opuesto se repelen, el exceso de cargas positivas del exterior tenderán a distribuirse sobre la cara externa de la membrana, y el exceso de cargas negativas del interior tenderán a ubicarse sobre la cara interna de la membrana. DE esta manera se dice que la membrana se polariza. En otras palabras, se genera un gradiente eléctrico a través de la membrana. El exceso de cargas positivas del exterior, se opondrán a la salida de más potasio de la célula.

El punto en el cual la diferencia de potencial se opone y contrarresta exactamente al flujo del potasio, es conocido como POTENCIAL DE EQUILIBRIO PARA EL ION POTASIO. A ese potencial no hay más flujo neto espontáneo del potasio a través de la membrana.

2- El potencial de equilibrio para el potasio u otro ion permeable, está determinado por el gradiente de concentración y es proporcional a la diferencia entre el logaritmo de las concentraciones del ion, a ambos lados de la membrana, según la siguiente ecuación:

ΔΨ = k (ln[K]afuera - ln [K]adentro)

Donde:

ΔΨ : Diferencia de Potencial de membrana
k = RT/zF. R (0,00831831 KJ / 0K mole),
T 298 Kelvin,
z es la Valencia del ion con su respectiva carga.
F = Faraday (96,500 KJ / V mol.
 

Reorganizando, la ecuación de Nernst queda así:
ΔΨ = (RT/zF) (ln [K]afuera - ln [K]adentro)

DATOS IMPORTANTES
A temperatura ambiente
RT/zF, para un ion monovalente es aproximadamente 25 mV

Para trabajar con logaritmos decimales (log, es decir, en base diez), en lugar de logaritmos neperianos ( base 2,303), se multiplica ln por 2,303, y por lo tanto el valor
25 mV pasa a 58 mV.
Por lo tanto la expresión de la ecuación de Nernst con estos datos es:
 

ΔΨ = 58 mV log [K]afuera / [K]adentro

La Ecuación de Nernst puede ser usada para encontrar el potencial de equilibrio para cualquier ion permeable, cuyas concentraciones intra y extracelulares son conocidas.

Por ejemplo, veamos para el caso que el Na+ extracelular sea 117 mM y la intracelular 30 mM:
ΔΨ =58mV log 117/ 30= + 34 mV
Para el caso del Cl-, con una concentración de 120 mM afuera y 4 mM adentro

ΔΨ = - 58mV log 120/ 4 = - 85 mV ( recordar que z en este caso es –1).

3- Si el potencial de membrana es diferente del potencial de equilibrio para un determinado ion, el gradiente de concentración de ese ion tenderá a cambiar, para restablecer el equilibrio.
Si se despolariza una celula por ingreso de potasio ( el interior se vuelve menos negativo), y el potencial de membrana disminuye, el potasio tenderá a salir de la célula.
Si se hiperpolariza la célula haciendo más negativo el interior y por lo tanto aumentando la diferencia de potencial, el potasio tendera a ingresar en la célula.

Ecuación de Goldman-Hodgkin-Katz (aplicable a membranas permeables a múltiples iones)

Tal como se vio anteriormente, la ecuación de Nerst solo calcula el potencial de difusión para un ion en particular, es decir, se asume que en el medio externo sólo existe un tipo de iones (por ejemplo: Na+).

Se sabe que tanto en los medios intra y extra celular existen múltiples iones tales como: Na+, K+, Cl-, Mg2+, entre otros, por lo tanto es necesario disponer de una fórmula que calcule dicho potencial para todos los iones presentes en el líquido extracelular.

Se sabe que la membrana celular es permeable a múltiples iones diferentes, por lo tanto al momento en que dichos iones difunden se genera un potencial de membrana que depende de tres factores:
La polaridad de la carga de cada uno de los iones a difundir.
La permeabilidad de la membrana a cada uno de los iones.
Las concentraciones de los mismos tanto en el exterior como en el interior de la membrana.

La Ecuación de Goldman (también llamada de Goldman - Hodgkin - Katz) calcula el Potencial de la membrana en el interior de la célula cuando participan dos iones positivos univalentes (K+ y Na+) y un ion negativo también univalente (Cl-).
 

MANTENIMIENTO DE GRADIENTES DE CONCENTRACION DE Na+ y K+

 Dado que ni el Na ni el K están en sus potenciales de equilibrio en una célula polarizada con un determinado potencial de membrana, en esas condiciones, el potasio tiende a salir y el sodio a entrar. Con el tiempo, esto llevaría a la disipación del gradiente de concentración de ambos iones y a la pérdida del potencial de membrana.
El gradiente de concentración iónico por lo tanto, debe mantenerse con el funcionamiento de las bombas.

Las Bombas juegan un rol crucial en el mantenimiento del balance osmótico de la célula. 

Sabemos que las células contienen aniones intracelulares no permeables
( ATP, proteínas, nucleótidos). Si las bombas no funcionaran, la osmolaridad intracelular excedería a la extracelular en condiciones de equilibrio electroquímico, el agua entraría violentamente a la célula que podría explotar.
 

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

biofisica.fcien.edu.uy/potencial_de_membrana.pdf  

http://www.elergonomista.com/biologia/biofisica12.html

POTENCIAL QUIMICO

El potencial químico de un sistema termodinámico es el cambio de energía que experimentaría el sistema si fuera introducida en éste una partícula adicional, con la entropía y el volumen mantenidos constantes. Si un sistema contiene más de una especie de partículas, hay un potencial químico diferente asociado a cada especie, definido como el cambio en energía cuando el número de partículas de esa especie se incrementa en una unidad. El potencial químico es un parametro fundamental en termodinámica y se asocia a la cantidad de materia.

El potencial químico es particularmente importante cuando se estudian sistemas de partículas que reaccionan. Consideremos el caso más simple de dos especies, donde una partícula de la especie 1 puede transformarse en una partícula de la especie 2 y viceversa. Un ejemplo de un sistema de esta clase sería una mezcla supersaturada de agua líquida (especie 1) y vapor de agua (especie 2). Si el sistema está en equilibrio, los potenciales químicos de las dos especies deben ser iguales. De lo contrario, cualquier incremento en un potencial químico produciría emisión neta e irreversible de energía del sistema en forma de calor[1] cuando esa especie con el potencial incrementado se transformara en la otra especie, o una ganancia neta de energía (de nuevo en forma de calor) si tuviera lugar la transformación reversible. En las reacciones químicas, las condiciones de equilibrio son generalmente más complicadas ya que intervienen más de dos especies. En este caso, la relación entre los potenciales químicos en el equilibrio viene dada por la ley de acción de las masas.

Puesto que el potencial químico es una cantidad termodinámica, es definido independientemente del comportamiento micróscopico del sistema, es decir, de las propiedades de las partículas que lo constituyen. Sin embargo, algunos sistemas contienen importantes variables que son equivalentes al potencial químico. En los gases y líquidos de Fermi, el potencial químico en el cero absoluto de temperatura es equivalente a la energía de Fermi. En los sistemas electrónicos, el potencial químico está relacionado con el potencial eléctrico eficaz.

OSMOLITOS ORGÁNICOS COMO CITOPROTECTORES COMPATIBLES, METABÓLICOS QUE CONTRARRESTAN LA ALTA OSMOLARIDAD Y OTROS PROBLEMAS

El agua es considerada como la molécula más importante de la vida, y la capacidad de un organismo para hacer frente a los cambios en su contenido de agua interna es esencial para la supervivencia. En particular, la pérdida de agua interna es una amenaza común, la evaporación en el aire, durante la excreción de desechos o de ósmosis en un entorno acuoso concentrado. Este último puede ocurrir en un ambiente salino externo, vía  extracelular, o por enfermedades que causan desequilibrios osmóticos (por ejemplo, la diabetes y sus asociados).

Tradicionalmente, organismos se han dividido en dos grandes categorías en términos de las adaptaciones al estrés hídrico: osmoconformadores, que suelen utilizar osmolitos orgánicos para mantener la presión osmótica celular igual a la del medio ambiente externo, y osmorreguladores que utilizan el transporte de iones homeostáticamente para regular la presión osmótica interna.

Los osmoconformadores se encuentran más comúnmente en los océanos e incluyen la mayoría de las otras formas de vida que la mayoría de los vertebrados y algunos artrópodos. Las sales (principalmente NaCl) de agua de los océanos tienen una concentración osmótica del medio de ~ 1000 · miliosmoles por litro (1000 · mOsm), muy por encima del ~ 300 a 400 mOsm · creados por los solutos básicos que se encuentran en la mayoría de las células (K, metabolitos, proteínas, etc.) Para evitar la contracción osmótica, los fluidos internos de osmoconformadores marinos sobre la misma presión osmótica que su entorno (por ejemplo, 1000 mOsm ·).

Estos animales marinos suelen tener órganos reguladores (por ejemplo, las branquias, los riñones) que trabajan para mantener los fluidos internos del cuerpo a ~ 400 mOsm. Este es el patrón heredado por los vertebrados terrestres, que suelen tener ~ 300 · fluidos corporales mOsm.

Los solutos orgánicos similares o idénticos a los osmolitos orgánicos también son acumulados por algunos organismos bajo estrés térmico y anhidrobiótico y posiblemente bajo presión hidrostática. Estos solutos son generalmente llamados  'solutos compatibles', basado en el concepto de no perturbar las macromoléculas celulares, incluso cuando los solutos se encuentran en altas concentraciones.

TIPOS DE OSMOLITOS ORGANICOS

Se sabe que muchas pequeñas moléculas diferentes sirven como osmolitos orgánicos y otros solutos compatibles. Estos solutos caen en una categoría química como  son: los hidratos de carbono pequeños, incluyendo los azúcares (trehalosa, por ejemplo), polioles (glicerol, inositoles, sorbitol, etc) y derivados (por ejemplo, como o-metil-inositol), aminoácidos (glicina, prolina, taurina, etc) y derivados (por ejemplo, ectoine); metilaminas [como N-óxido de trimetilamina (OTMA) y la glicina betaína] y solutos de metilsulfonio incluyendo dimetilsulfonopropiato (DMSP), y la urea.

PROTECCION METABOLICA

La taurina es uno de las principales, osmolitos dominantes en muchos invertebrados marinos como bivalvos en aguas poco profundas. La taurina también es relativamente alta en el corazón de los mamíferos y en las células del cerebro, donde puede servir como osmolito importante para evitar casos graves de deshidratación.

También es esencial para el desarrollo neuronal de los mamíferos de manera que no puede estar relacionado con el equilibrio osmótico. Este compuesto citoprotector actúa como un antioxidante, un modulador de calcio, un neuromodulador sináptico y un estabilizador de la membrana.

ANTIOXIDACION

En algunos casos, osmolitos pueden ser compatibles y al mismo tiempo citoprotectores activos que actúan como antioxidantes. Por ejemplo, se ha encontrado que los ciclitoles (polioles cíclicos) y  polioles como el manitol, que son utilizados por muchas plantas para retener agua, también puede eliminar los radicales libres generados durante la sequía y el frío y otros factores de estrés.

De todos los solutos acumulados en concentraciones relativamente altas en algunas situaciones, la hipotaurina, con su átomo de azufre reactivo, es uno de los más fuertes antioxidantes, capaces de recoger radicales OH (convirtiendo la hipotaurina en taurina), así como HOCl.

BALANCE REDOX Y PROTECCION DE HIPOXIA

El glicerol, el arquetípico soluto compatible, se acumula en algunas levaduras y algas.  Se ha demostrado que es compatible en gra medida con la función de las proteínas, pero su síntesis también requiere el uso de NADH. Esto es esencial para mantener el equilibrio redox celular (por  la regeneración de NAD) durante el metabolismo anaeróbico, de hecho, levaduras mutantes incapaces de hacer que el glicerol no sólo son altamente sensibles al estrés osmótico, pero también se acumula NADH excesivo y por lo tanto no puede crecer. El Glicerol también ayuda a reducir la producción de radicales de oxígeno. La acumulación de prolina como osmolito en plantas que sufren estrés hídrico mantiene los estados redox, para estabilizar las propiedades osmolares. Otros osmolitos pueden proteger a las células durante la hipoxia por otros mecanismos. La betaína β-alanina, un osmolito importante en varias especies de plantas de marisma, parece sustituir a la glicina betaína que se encuentra en las plantas afines. A diferencia de glicina betaína, β-alanina, la  betaína no requiere el uso directo de oxígeno para su producción, posiblemente favoreciendo su uso en condiciones de hipoxia.

OTRAS FUNCIONES METABOLICAS Y LA COMPATIBILIDAD REVISADA

Otras importantes funciones metabólicas y de protección se atribuyen a algunos osmolitos. Los carbohidratos como osmolitos como la glucosa, sorbitol y trehalosa puede servir como fuente inmediata de energía después de que un organismo emerge de un letargo inducido por el estrés. La defensa contra los depredadores es otra posible función de algunos osmolitos.

ESTABILIZACION Y OPOSICION

En la naturaleza, la estabilización de la capacidad parece ser usado sólo cuando hay estrés que directamente desestabiliza macromoléculas y membranas. Este estrés incluye perturbación de solutos, anhidrobiosis, alta

temperatura, congelación y alta presión hidrostática.

PERTURBACION DE SOLUTOS: UREA Y SALES

Algunos osmolitos orgánicos son capaces de compensar, o "contrarrestar", los efectos de los solutos que también se acumulan en estrés osmótico y que perturban macromoléculas. La urea es un perturbador. Se trata de residuos altamente concentrados que producen los riñones de mamíferos. La urea desestabiliza muchas estructuras macromoleculares e inhibe funciones tales como las uniones ligando. La neutralización de la urea ha sido ampliamente confirmada en una variedad de sistemas de proteínas y también se ha demostrado recientemente para ácidos nucleicos en forma de tRNA de bacterias.

Las metilaminas también puede compensar algunos efectos perturbadores de las sales. Los derivados metilados de la glicina (sarcosina, dimetilglicina y betaína glicina) puede contrarrestar la inhibición de la actividad de NaCl de una enzima de la planta, la protección aumenta con el grado de metilación.

Muchos otros estudios muestran neutralización de la inhibición de la sal por metilaminas, incluyendo los complejos sistemas celulares.

ANHIDROBIOSIS

Los disacáridos, especialmente la trehalosa, comúnmente es un anhidrobiótico en organismos latentes. Sin embargo, estos azúcares no presentan compatibilidad no interactiva y no son osmolitos ya que los organismos pierden la mayor parte de su agua. Más bien, estos solutos parece que se unen a las macromoléculas y membranas, en esencia para reemplazar las moléculas de agua y mantener la estructura básica de estas biomoléculas de gran tamaño. Por otra parte, la trehalosa forma un estado similar al vidrio (es decir, vitrifica) en estado seco, que también ayuda a preservar las estructuras celulares.

CONGELACION

La congelación es otro tipo de estrés que enfrentan muchos ectotermos. Las estrategias para sobrevivir a temperaturas corporales por debajo del punto de congelación se divide en dos categorías:

Evasión de la congelación y tolerancia al hielo. Los evasores (en cuyo cuerpo los líquidos no se congelan) utilizan una variedad de mecanismos tales como proteínas anticongelantes desconocidas, sitios de nucleación y sobreenfriamiento reducido.

Muchos evasores también acumulan altos niveles de anticongelantes o crioprotectores, que suelen ser compatibles con los hidratos de carbono tales como el glicerol.

Los carbohidratos también se encuentran como crioprotectores en muchas plantas.

Por lo tanto, los hidratos de carbono pequeños han sido seleccionados como anticongelantes coligativos de forma independiente en diferentes taxones y estrategias. Además, ciertos aminoácidos como la prolina también se acumulan en algunos animales que toleran el frío. De hecho, hay evidencia de que los  crioprotectores pueden clasificarse en dos categorías con distintas funciones.

En primer lugar, los hidratos de carbono, tales como glicerol actúa como anticongelantes, y, en la tolerancia al congelamiento, como osmolitos (es decir, que reducen la pérdida de agua celular), mientras que al mismo tiempo es compatible con macromoléculas. Por el contrario, un segundo grupo de crioprotectores pueden tener la estabilización de las funciones que otros solutos no. En particular, la prolina y la trehalosa parece que se unen a la cabeza de los grupos de fosfolípidos de la membrana, sustituyendo las moléculas de agua. Por lo tanto, pueden estabilizar las membranas durante la contracción de la célula.

ALTAS TEMPERATURAS

Casi todos los osmolitos naturales y otros solutos compatibles pueden aumentar la estabilidad térmica de la proteína in vitro, aunque para la mayoría de osmolitos, esto ocurre sólo en concentraciones altas no fisiológicas. Sin embargo, ciertos solutos de hidratos de carbono puede ser utilizados en los organismos vivos para contrarrestar la interrupción de la temperatura de las proteínas. Por ejemplo, el estrés por calor induce la acumulación de trehalosa en levaduras, en los que el disacárido puede proteger las enzimas de la desnaturalización térmica.

TERMODINAMICA Y BIOENERGETICA

La termodinámica se ocupa de las propiedades macroscópicas de la materia, especialmente las que son afectadas por el calor y la temperatura, así como de la transformación de unas formas de energía en otras.

Estudia los intercambios de energía térmica entre sistemas y los fenómenos mecánicos y químicos que implican tales intercambios. En particular, estudia los fenómenos en los que existe transformación de energía mecánica en térmica o viceversa.

Cuando la energía (mecánica, térmica, eléctrica, química…) se transforma de una forma a otra, siempre hay una cantidad que se convierte en calor.

Los principios de la termodinámica se pueden aplicar al diseño de motores, al cálculo de la energía liberada en reacciones o a estimar la edad del Universo.

El punto de partida para la mayor parte de las consideraciones termodinámicas son las leyes de la termodinámica, que postulan que la energía puede ser intercambiada entre sistemas físicos en forma de calor o trabajo. También se postula la existencia de una magnitud llamada entropía, que puede ser definida para cualquier sistema.

Primera Ley de la Termodinámica

Esta primera ley, y la más importante de todas, también conocida como principio de conservación de la energía, dice: "La energía no puede ser creada ni destruida, sólo puede transformarse de un tipo de energía en otro".

La primera ley no es otra cosa que el principio de conservación de la energía aplicado a un sistema de muchísimas partículas. A cada estado del sistema le corresponde una energía interna U. Cuando el sistema pasa del estado A al estado B, su energía interna cambia en

DU=U_B-U_A

Supongamos que el sistema está en el estado A y realiza un trabajo W, expandiéndose. Dicho trabajo mecánico da lugar a un cambio (disminución) de la energía interna de sistema

DU=-W

También podemos cambiar el estado del sistema poniéndolo en contacto térmico con otro sistema a diferente temperatura. Si fluye una cantidad de calor Q del segundo al primero, aumenta su energía interna en

DU=Q

Si el sistema experimenta una transformación cíclica, el cambio en la energía interna es cero, ya que se parte del estado A y se regresa al mismo estado, DU=0. Sin embargo, durante el ciclo el sistema ha efectuado un trabajo, que ha de ser proporcionado por los alrededores en forma de transferencia de calor, para preservar el principio de conservación de la energía, W=Q.

Segunda Ley de la Termodinámica

La segunda ley dice que "solamente se puede realizar un trabajo mediante el paso del calor de un cuerpo con mayor temperatura a uno que tiene menor temperatura". Al respecto, siempre se observa que el calor pasa espontáneamente de los cuerpos calientes a los fríos hasta quedar a la misma temperatura.

La segunda ley de la termodinámica da, además, una definición precisa de una propiedad llamada entropía (fracción de energía de un sistema que no es posible convertir en trabajo).

Pues bien, esta segunda ley afirma que "la entropía, o sea, el desorden, de un sistema aislado nunca puede decrecer. Por tanto, cuando un sistema aislado alcanza una configuración de máxima entropía, ya no puede experimentar cambios: ha alcanzado el equilibrio". El cero absoluto implicaría falta total de movimiento atómico.

BIOENERGETICA

La Bioenergética es la parte de la biología que se encarga del estudio de los procesos de absorción, transformación y entrega de energía en los sistemas biológicos. En general, la Bioenergética se relaciona con la Termodinámica, en particular con el tema de la Energía Libre (Energía Libre de Gibbs). Los cambios en la energía libre de Gibbs ΔG nos dan una cuantificación de la factibilidad energética de una reacción química y pueden proveer de una predicción de si la reacción podrá suceder o no.

Como ejemplos en las ciencias biológicas tenemos a continuación

El Metabolismo : Conjunto de transformaciones que experimenta la materia externa desde su absorción o adición al citoplasma, hasta su eliminación del mismo. Por ejemplo, las células están compuestas por un complejo sistema de reacciones químicas que generan energía y otras que utilizan energía, esto en general es el Metabolismo.

 El ATP: En general, el ATP o trifosfato de adenosin es la conexión entre los sistemas que producen la energía y los que la utilizan; la degradación oxidativa de los alimentos es un proceso exergónico 'son endergónicos y utilizan la energía química almacenada en forma de ATP y NADH.

GLICOPROTEINAS ANTOCONGELANTES DE PECES POLARES

Muchas plantas, insectos, animales y otros organismos han evolucionado con el único mecanismo de adaptación que les permite sobrevivir en ambientes hostiles a temperaturas extremas.Casi dos tercios de la superficie terrestre está formado por agua donde la temperatura de éste varía de los 2°C a los 30° C dependiendo de la latitud.

Dentro de las regiones polares, temperaturas del agua de mar estan siempre por debajo del punto de congelación de las soluciones fisiológicas por debajo del punto de congelación del agua pura, 0° C a 1 atmósfera, debido a los azúcares y las sales disueltas. El efecto de temperaturas bajo cero en las células de plantas, animales, bacterias puede ser extremadamente  perjudicial, incluso mortal.

Scholander y DeVries fueron los primeros en investigar los mecanismos por los cuales las especies de peces que habitan los océanos polares con temperaturas frecuentemente por debajo del punto de congelación del agua pura, son capaces de sobrevivir. El análisis del plasma de sangre de estos peces mostraron que las concentraciones de sales y los pequeños iones en los fluidos corporales son más altos en relación con los peces en aguas de  la zona templada. Estas sales sólo son responsables de un 40-50% de la disminución del punto de congelación observada. El resto del efecto protector se atribuye a la presencia de una serie de glicoproteínas de alto peso molecular  y proteínas anticongelantes.  

Las proteínas anticongelantes (AFP) y las glicoproteínas anticongelantes (AFGPs) han sido identificados en los fluidos corporales de muchas especies de peces polares. Hay cuatro distintas clases de estructura de AFPs, clasificados como de tipo I, el tipo II, el tipo III y el tipo IV que han sido identificados. Las características principales de estos compuestos se resumen en la figura. 1.

Estos compuestos bajan la temperatura en la que el hielo crece de manera desconocida, y por lo tanto, muestran histéresis térmica, es decir, una diferencia positiva entre el punto de fusión de equilibrio y la temperatura del punto de congelacion. 

Esta característica permite a los peces sobrevivir en las aguas a temperaturas bajo cero en las temperaturas más frías que el equilibrio del punto de congelación de la sangre y otros fluidos internos que por su grosor, los cristales de hielo pueden modificar o suprimir la protección de las membranas celulares de daño por frío.

Las posibles aplicaciones incluyen, mejorar la protección de las plaquetas de sangre y órganos humanos

a bajas temperaturas, el aumento de la eficacia de la destrucción de los tumores malignos en la criocirugía y mejora de la suave textura de los alimentos congelados. La investigación se ha centrado en las AGFPs tipo I y una AFP.

ESTRUCTURA Y CLASIFICACION DE LAS GLICOPROTEINAS

Las glucoproteínas anticongelantes se  refieren a un grupo de al menos ocho glicoproteínas relacionadas estructuralmente, que constituyen la fracción importante de proteínas en el suero sanguíneo de los nototenoideos de la Antártida y el bacalao del Ártico. Cada AFGP consiste en un número de unidades repetidas de (Ala-Ala-Thr)_n, con menores variaciones secuenciales y el disacárido β-D-galactosil-n-acetil-D-galactosamina sumado a un glucósido de Hidroxil oxigeno y residuos de Thr. Las glicoproteínas aisladas de nototenoideos, ha sido clasificada de la AFGP1-8 sobre la base de las tasas de migración electroforética. Hay ocho clases distintas de glicopéptidos, que varían en relación al peso molecular.

Además de estas variaciones en el tamaño del peso molecular, hay algunas diferencias de menor importancia en la composición de aminoácidos en AGFPs 6-8 donde la primer Ala en algunas de las repeticiones es reemplazada por Pro.

Estas glicoproteínas son muy similares a las presentes en nototeniodeos actuales con excepción de que en ocasiones la Thr es sustituida por un residuo Arg y por lo tanto los glucopéptidos carecen de un disacárido en esta posición.

PROPIEDADES

Las AFGPs se acumulan en ciertas caras del hielo y la superficie del agua, modificando el ritmo y la forma de crecimiento de cristales. La actividad anticongelante, inhibe el crecimiento del hielo y la histéresis. Una propiedad característica de las AFP y AFGPs es la histéresis térmica el cual está determinado por la medición del punto ce crecimiento cinético y la sustracción del equilibrio del punto de fusión de una solución.  En presencia de un AFGP, la disminución del punto de fusión se mide sobre la base de las propiedades coligativas.

El hielo puede existir en muchas formas polimórficas, la forma mas estable en una atmósfera por debajo de 0°C es hexagonal.  

Raymond et al. demostró que los cristales de hielo suspendidos en soluciones de AFGP1-5 en las temperaturas de histéresis forman una brecha de pozos en el plano basal. Estos pozos finalmente cubren toda la superficie expuesta de hielo, que entonces deja de crecer hasta que la temperatura se reduce aún más.

MODIFICACION ESTRUCTURAL DE AZUCARES

La estructura de los glucopéptidos es importante como β-eliminación de sacáridos y la pérdida de la funcionalidad hidroxilo Thr elimina toda la actividad anticongelante. La acetilación de los hidroxilos de azúcar para dar un derivado, o la oxidación de peryodato del azúcar galactosa terminal, remueve las propiedades de histéresis de la AFGP.

MODIFICACION DEL ESQUELETO PEPTIDICO

El tripéptido más común de AFGPs es Ala-Ala-Thr, mientras que en los más pequeños. los valores de histéresis medidos en las soluciones de estos AFGPs diferentes tienen un rango de concentraciones que indican que la composición del aminoácido no tiene un efecto significativo en la disminución del punto de congelación desconocida. Un determinado número de sustituciones de Ala a Pro o Thr a Arg que puede ser tolerado en una determinada masa molecular de AFGP elimina la actividad anticongelante.

En particular, el grupo β-metil de Thr, junto con algunos residuos hidrofóbicos, incluyendo Ala, proporcionan una cara hidrofóbica de la hélice que se orienta hacia la cara de hielo/agua.

SINTESIS DE GLICOPROTEINAS ANTICONGELANTES

La síntesis de la primera y única de una forma natural de AFGP se informó en 1996 y se resume en la figura. que se muestra a continuación.

El glicotripeptido clave fue polimerizado mediante acido difenilfosforilo para dar un polímero con una masa molecular estimada de 6000-7300 i. e. En principio, la modificación de este esquema de síntesis debe permitir la producción de análogos sintéticos AFGP en la que el número estereoquímico y relativo de los hidroxilos son variados y que faciliten el acceso a compuestos que permiten los principales estudios de estructura-actividad a realizar. 

La ventaja de utilizar la síntesis en fase sólida (Fig. 6B) es la capacidad de generar oligómeros de longitud definida y variación de la secuencia, incluyendo las mutaciones de los residuos Ala en uno o más sitios en la secuencia y la modificación de la estructura de cada azúcar. Por el contrario, la solución de la fase de ruta (Fig. 6A) siempre se producen mezclas de oligómeros que deben ser separados, y requieren el uso de una unidad tripéptido único para la reacción de polimerización.

MECANISMO

Actualmente no hay ningún mecanismo que explica las propiedades de la inhibición del hielo por AFGPs.

Un mecanismo dominado de enlace de hidrógeno, consiste en la inserción de los hidroxilos disacárido de AFGPs

en el enrejado de vacío de hielo, fue propuesto con un modelo para el AFP tipo I que se basa en la vinculación del hidrógeno a que participen los grupos hidroxilo en los residuos Thr

Mientras las AFGPs no tienen estructura en solución, se ha observado que en una conformación  triple pliegue helicoidal, la glicoproteína contiene un lado hidrofílico y una cara hidrofóbica en la que la mayoría de las cadenas laterales Ala están localizadas.

APLICACIONES

Las AFGPs y AFPs presentan un único número de propiedades que protegen los sistemas biológicos in vitro y han

sido investigados por posibles aplicaciones en la medicina, la biotecnología y la industria alimentaria.

La capacidad de cambiar el hábito de crecimiento normal de hielo, la capacidad para inhibir la cristalización y la protección de las membranas celulares son todas las propiedades de las AFP y AFGPs que pueden ser adaptadas para una gama de procesos a baja temperatura. La capacidad de AFGPs pueden ayudar en la crioconservación y

almacenamiento hipotérmico de células y tejidos.

El efecto de la adición de una mezcla de AFGP1-8, podrían almacenar ovocitos de cerdo que no pueden sobrevivir en condiciones hipotérmicas.

La estabilización de los efectos de AFGPs en células intactas durante la refrigeración reportados en estudios anteriores se debe a un efecto inespecífico en los componentes lípidicos de las membranas nativas. 

Se ha demostrado que la hipótesis de que las AFGPs protegen a las membranas celulares durante la fase de transiciones de  lípidos, la mejora de almacenamiento de plaquetas de la sangre fría. En contraste con liposomas,

no hubo un efectos beneficioso

 Las AFGPs y las AFP han sido identificadas como útil en la criocirugía, el aumento de la destrucción de tumores sólidos por daño mecánico a las células causado por el crecimiento de cristales bipiramidales de hielo. También han atraído un gran interés potencial como aditivos de alimentos que inhiben la recristalización de hielo y por lo tanto la formación de grandes cristales de hielo en el almacenamiento de los alimentos congelados.

UNA HISTERESIS TERMAL, NO PROTEICA QUE PRODUCE ANTICONGELANTE XYLOMANANO EN EL ESCARABAJO DE ALASKA TOLERANTE A LA CONGELACION Upis ceramboides

Las proteínas anticongelantes y glicoproteínas (AFGPs) fueron las primeras identificadas en la sangre de los peces antárticos, la cual permite que estos peces eviten la congelación de las aguas cargadas de hielo.

Las AFGs adsorber para la superficie de hielo e impiden que el agua forme cristales de hielo previniendo  la congelación de una solución en presencia de hielo hasta que reacciona lentamente(histéresis)

La  histéresis térmica (TH), se define como la diferencia entre los puntos de congelación histereticos y la fusión coligativas es diagnóstico para detectar la presencia de masas moleculares grandes  anticongelantes como AF (G) Ps.

Existen  de cinco diferentes clases estructurales de AFGs en  peces y se han demostrado algunas funciones inesperadas de estas proteínas. Además de la producción de TH, todos los AFGs impiden la recristalización

de hielo, y en algunos peces, las  AFGs protegen las membranas celulares en lesiones inducidas a bajas temperaturas.

Estructuralmente distintas AFGs se han aislado y caracterizado de plantas, insectos, colémbolos, hongos y bacterias, mostrando que las diversas proteínas con actividad de TH se han desarrollado en organismos tolerantes al frío.

El THFs parece promover tolerancia al frío. La inhibición de la recristalización y/o actividad de TH aumenta la respuesta tolerante a la congelación a bajas temperaturas en insectos, algunos artrópodos y plantas.

Los THFs son potentes inhibidores de la cristalización, por lo que implica ser una función potencial en la prevención de daños relacionados con la recristalización de hielo extracelular. Estas moléculas pueden prevenir la propagación del hielo extracelular en el citosol y/o estabilizar la membrana plasmática a baja temperatura.

Este estudio muestra que un (lipo) xylomannano es un THF altamente activo que es estructuralmente distinta a todas las AFP y glucoproteínas anticongelantes (AFGPs) conocidas. Este anticongelante xylomannan puede contribuir a la tolerancia a la congelación previniendo la recristalización de hielo extracelular, impidiendo el congelamiento intracelular de congelación y / o estabilizando las membranas celulares a bajas temperaturas.

REACCIONES QUIMICAS EN LA VIDA CELULAR

TERMODINAMICA

PRIMERA LEY. La energía se conserva. Donde la energía total del sistema más el entorno es constante.

SEGUNDA LEY. Cualquier sistema que esté libre de influencias externas, tiene una tendencia a aumentar la entropía (desorden) al máximo.

¿Cómo prevenir el desorden?

Solución 1: Uso de barrera física para aislar la estructura interna del medio acuoso externo.

Resumen de permeabilidades relativas que entran en la bicapa de fosfolípidos de la membrana celular.

Moléculas hidrofobicas: O₂, CO₂ y N₂ entran fácilmente.

Moléculas pequeñas polares sin carga: H₂O y glicerol tienen un acceso mas complicado.

Moléculas grandes polares y sin carga: glucosa y sucrosa no pueden atravesar la barrera

Iones: Hidruro, Sodio, Carbonato, Calcio, Cloruro, Magnesio y Potasio son rechazadas.

¿Cómo las macromoleculas se ensamblan para formar complejos supramoleculares?

Por puentes de hidrogeno

Por uniones electrostaticas

Por efecto hidrofobico

La secuencia de aminoacidos de un polipeptido esta programada por un gen. Un gen se compone de regiones de ADN, un polimero de acidos nucleicos. El ADN es transmitido por los mecanismos de herencia. Una hebra de acido nucleico es un polimero de nucleotidos. Los acidos nucleicos son polimeros de monomeros llamados nucleotidos. Éstos nucloetidos se forman de 3 partes: una base nitrogenada, una pentosa y un grupo fosfato.

El genoma humano se compone de 23 pares de cromosomas. Hay material genetico en todas las celulas con excepcion de las celulas rojas sanguineas. Asimismo el genoma humano tiene de 30000 a 40000 genes.  

El flujo de informacion genetica va desde el ADN al ARN y de ahí a las proteinas.

La sintesis deproteinas ocurre en los ribosomas. En celulas eucariotas el ADN, se encuentra en el nucleo y la ribosomerasa en el citoplasma con RNAs mensajeros como intermediarios.

LOS ORGANISMOS TRANSFORMAN ENERGIA

La energia es la capacidad para hacer un trabajo.

La energia cinetica es el movimiento de la energia como por ejemplo, el movimiento de los fotones.

La energia potencial es la energia que la materia posee debido a su estructura. La energia quimica es una forma de energia potencial en moleculas debido a la disposicion de los atomos.

La primera ley de la termodinamica establece que la energía puede ser transferida y transformada, pero no que sea creada o destruida. Por ejemplo, la plantas transforman la luaz en energia quimica, pero ellas no producen energia.

LOS ORGANISMOS VIVEN A EXPENSAS DE LA ENERGIA LIBRE

Los procesos espontaneos son aquellos que pueden ocurrir sin ayuda externa. Tambien incrmeentan la estabilidad de un sistema.

Los procesos no esponatenos son aquellos que ocurren solamente si se añade energia a un sistema y presenta inestabilidad en el sistema.

 El concepto de energia libre provee un criteiro de medición de energia espontanea de un sistema.

La energia libre es una porcion de la energia del sistema y este es capaz de realizar un trabajo cuando la temperatura es uniforme en todo el sistema. La energia libre (G) en un sistema esta relacionado con la energia total (H) y la entropia (S) por esta condicion:

G= H – TS

Donde T es la temperatura en unidades Kelvin.

Los sistemas que tienen un alto contenido de energía libre-resortes comprimidos, cargas separadas, son inestables y tienden a moverse hacia un estado más estable a uno con menos de energía libre.

Para que un sistema sea espontáneo, el sistema debe renunciar a la energía (disminución de la H), renunciar al orden(disminución de la S), o ambos.

-Delta G debe ser negativo.

-Cuanto mayor es la disminución de energía libre, mayor es la cantidad máxima de trabajo que un proceso espontáneo puede realizar.

Las reacciones químicas se pueden clasificar como endergónicas o  exergonicas en base a la energía libre.

Una reacción exergonica procede con una liberación neta de energía libre y delta G es negativo.

La magnitud del delta G para una reacción exergonica es la cantidad máxima de trabajo de la reacción que puede llevar a cabo.

-Para la reacción general de la respiración celular:

C₆H₁₂O₆+ 6O₂-> 6CO₂+ 6H₂O

Delta G: -686 kcal/mol

Los productos tienen 686 kcal menos que la energía de los reactantes.

Una reacción endergónica es la que absorbe la energía libre de sus alrededores.

Las reacciones endergónicas almacenan energía, tienen un Delta G positivo, y son reacciones no espontaneas.

Las células mantienen un desequilibrio porque ellas tienen un flujo constante abierto de material dentro y fuera de la célula.

Una célula tiene tres tipos principales de trabajo:

El trabajo mecánico: movimiento de los cilios, la contracción de las células musculares, y el movimiento de los cromosomas

El trabajo de transporte: el bombeo de sustancias a través de membranas en contra de la dirección del movimiento espontáneo

El trabajo químico: reacciones endergonicas de conducción, tales como la síntesis de polímeros a partir de monómeros.

• En la mayoría de los casos, la fuente inmediata de energía que funcionan los poderes celulares es el ATP.

El ATP (trifosfato de adenosina) es un tipo de nucleótido que consiste en la base nitrogenada adenina, el azúcar ribosa, y una cadena de tres grupos fosfato.

Las uniones entre los grupos fosfato se puede romper por hidrólisis.

-La hidrólisis del grupo fosfato final, formas difosfato de adenosina [ATP -> ADP + Pi] y libera 7,3 kcal de energía por mol de ATP en condiciones estándar.

-En el delta G de las células es de unos -13 kcal / mol.

El ATP es un recurso renovable que se regenera continuamente mediante la adición de un grupo fosfato a ADP. La energía para apoyar la renovación viene de reacciones catabólicas en la célula.

Las leyes de la termodinámica parecen favorecer la descomposición de las proteínas, el ADN y otras moléculas complejas.

-Sin embargo, en las temperaturas típicas de la célula  no hay suficiente energía para una gran mayoría de las moléculas.

-Sin embargo, una célula debe ser metabólicamente activo.

-El calor podría acelerar las reacciones, pero también sería desnaturalizar las proteínas y matar a las células.

Para evitar eso presentamos a las enzimas

Reacciones enzimáticas de velocidad mediante la reducción de E_A.

-El estado de transición a continuación, puede llevar incluso a temperaturas moderadas.

• Las enzimas no cambian delta G.

-Se acelera las reacciones que se producen con el tiempo.

-Debido a que las enzimas son tan selectivas, que determinan los procesos químicos que puedan ocurrir en cualquier momento.

Un sustrato es un reactivo que se une a una enzima. Cuando un sustrato o sustratos se unen a una enzima, la enzima cataliza la conversión del sustrato al producto.