El potencial químico de un sistema termodinámico es el cambio de energía que experimentaría el sistema si fuera introducida en éste una partícula adicional, con la entropía y el volumen mantenidos constantes. Si un sistema contiene más de una especie de partículas, hay un potencial químico diferente asociado a cada especie, definido como el cambio en energía cuando el número de partículas de esa especie se incrementa en una unidad. El potencial químico es un parametro fundamental en termodinámica y se asocia a la cantidad de materia.
El potencial químico es particularmente importante cuando se estudian sistemas de partículas que reaccionan. Consideremos el caso más simple de dos especies, donde una partícula de la especie 1 puede transformarse en una partícula de la especie 2 y viceversa. Un ejemplo de un sistema de esta clase sería una mezcla supersaturada de agua líquida (especie 1) y vapor de agua (especie 2). Si el sistema está en equilibrio, los potenciales químicos de las dos especies deben ser iguales. De lo contrario, cualquier incremento en un potencial químico produciría emisión neta e irreversible de energía del sistema en forma de calor[1] cuando esa especie con el potencial incrementado se transformara en la otra especie, o una ganancia neta de energía (de nuevo en forma de calor) si tuviera lugar la transformación reversible. En las reacciones químicas, las condiciones de equilibrio son generalmente más complicadas ya que intervienen más de dos especies. En este caso, la relación entre los potenciales químicos en el equilibrio viene dada por la ley de acción de las masas.
Puesto que el potencial químico es una cantidad termodinámica, es definido independientemente del comportamiento micróscopico del sistema, es decir, de las propiedades de las partículas que lo constituyen. Sin embargo, algunos sistemas contienen importantes variables que son equivalentes al potencial químico. En los gases y líquidos de Fermi, el potencial químico en el cero absoluto de temperatura es equivalente a la energía de Fermi. En los sistemas electrónicos, el potencial químico está relacionado con el potencial eléctrico eficaz.
martes, 23 de noviembre de 2010
domingo, 7 de noviembre de 2010
OSMOLITOS ORGÁNICOS COMO CITOPROTECTORES COMPATIBLES, METABÓLICOS QUE CONTRARRESTAN LA ALTA OSMOLARIDAD Y OTROS PROBLEMAS
El agua es considerada como la molécula más importante de la vida, y la capacidad de un organismo para hacer frente a los cambios en su contenido de agua interna es esencial para la supervivencia. En particular, la pérdida de agua interna es una amenaza común, la evaporación en el aire, durante la excreción de desechos o de ósmosis en un entorno acuoso concentrado. Este último puede ocurrir en un ambiente salino externo, vía extracelular, o por enfermedades que causan desequilibrios osmóticos (por ejemplo, la diabetes y sus asociados).
Tradicionalmente, organismos se han dividido en dos grandes categorías en términos de las adaptaciones al estrés hídrico: osmoconformadores, que suelen utilizar osmolitos orgánicos para mantener la presión osmótica celular igual a la del medio ambiente externo, y osmorreguladores que utilizan el transporte de iones homeostáticamente para regular la presión osmótica interna.
Los osmoconformadores se encuentran más comúnmente en los océanos e incluyen la mayoría de las otras formas de vida que la mayoría de los vertebrados y algunos artrópodos. Las sales (principalmente NaCl) de agua de los océanos tienen una concentración osmótica del medio de ~ 1000 · miliosmoles por litro (1000 · mOsm), muy por encima del ~ 300 a 400 mOsm · creados por los solutos básicos que se encuentran en la mayoría de las células (K, metabolitos, proteínas, etc.) Para evitar la contracción osmótica, los fluidos internos de osmoconformadores marinos sobre la misma presión osmótica que su entorno (por ejemplo, 1000 mOsm ·).
Estos animales marinos suelen tener órganos reguladores (por ejemplo, las branquias, los riñones) que trabajan para mantener los fluidos internos del cuerpo a ~ 400 mOsm. Este es el patrón heredado por los vertebrados terrestres, que suelen tener ~ 300 · fluidos corporales mOsm.
Los solutos orgánicos similares o idénticos a los osmolitos orgánicos también son acumulados por algunos organismos bajo estrés térmico y anhidrobiótico y posiblemente bajo presión hidrostática. Estos solutos son generalmente llamados 'solutos compatibles', basado en el concepto de no perturbar las macromoléculas celulares, incluso cuando los solutos se encuentran en altas concentraciones.
TIPOS DE OSMOLITOS ORGANICOS
Se sabe que muchas pequeñas moléculas diferentes sirven como osmolitos orgánicos y otros solutos compatibles. Estos solutos caen en una categoría química como son: los hidratos de carbono pequeños, incluyendo los azúcares (trehalosa, por ejemplo), polioles (glicerol, inositoles, sorbitol, etc) y derivados (por ejemplo, como o-metil-inositol), aminoácidos (glicina, prolina, taurina, etc) y derivados (por ejemplo, ectoine); metilaminas [como N-óxido de trimetilamina (OTMA) y la glicina betaína] y solutos de metilsulfonio incluyendo dimetilsulfonopropiato (DMSP), y la urea.
PROTECCION METABOLICA
La taurina es uno de las principales, osmolitos dominantes en muchos invertebrados marinos como bivalvos en aguas poco profundas. La taurina también es relativamente alta en el corazón de los mamíferos y en las células del cerebro, donde puede servir como osmolito importante para evitar casos graves de deshidratación.
También es esencial para el desarrollo neuronal de los mamíferos de manera que no puede estar relacionado con el equilibrio osmótico. Este compuesto citoprotector actúa como un antioxidante, un modulador de calcio, un neuromodulador sináptico y un estabilizador de la membrana.
ANTIOXIDACION
En algunos casos, osmolitos pueden ser compatibles y al mismo tiempo citoprotectores activos que actúan como antioxidantes. Por ejemplo, se ha encontrado que los ciclitoles (polioles cíclicos) y polioles como el manitol, que son utilizados por muchas plantas para retener agua, también puede eliminar los radicales libres generados durante la sequía y el frío y otros factores de estrés.
De todos los solutos acumulados en concentraciones relativamente altas en algunas situaciones, la hipotaurina, con su átomo de azufre reactivo, es uno de los más fuertes antioxidantes, capaces de recoger radicales OH (convirtiendo la hipotaurina en taurina), así como HOCl.
BALANCE REDOX Y PROTECCION DE HIPOXIA
El glicerol, el arquetípico soluto compatible, se acumula en algunas levaduras y algas. Se ha demostrado que es compatible en gra medida con la función de las proteínas, pero su síntesis también requiere el uso de NADH. Esto es esencial para mantener el equilibrio redox celular (por la regeneración de NAD) durante el metabolismo anaeróbico, de hecho, levaduras mutantes incapaces de hacer que el glicerol no sólo son altamente sensibles al estrés osmótico, pero también se acumula NADH excesivo y por lo tanto no puede crecer. El Glicerol también ayuda a reducir la producción de radicales de oxígeno. La acumulación de prolina como osmolito en plantas que sufren estrés hídrico mantiene los estados redox, para estabilizar las propiedades osmolares. Otros osmolitos pueden proteger a las células durante la hipoxia por otros mecanismos. La betaína β-alanina, un osmolito importante en varias especies de plantas de marisma, parece sustituir a la glicina betaína que se encuentra en las plantas afines. A diferencia de glicina betaína, β-alanina, la betaína no requiere el uso directo de oxígeno para su producción, posiblemente favoreciendo su uso en condiciones de hipoxia.
OTRAS FUNCIONES METABOLICAS Y LA COMPATIBILIDAD REVISADA
Otras importantes funciones metabólicas y de protección se atribuyen a algunos osmolitos. Los carbohidratos como osmolitos como la glucosa, sorbitol y trehalosa puede servir como fuente inmediata de energía después de que un organismo emerge de un letargo inducido por el estrés. La defensa contra los depredadores es otra posible función de algunos osmolitos.
ESTABILIZACION Y OPOSICION
En la naturaleza, la estabilización de la capacidad parece ser usado sólo cuando hay estrés que directamente desestabiliza macromoléculas y membranas. Este estrés incluye perturbación de solutos, anhidrobiosis, alta
temperatura, congelación y alta presión hidrostática.
Algunos osmolitos orgánicos son capaces de compensar, o "contrarrestar", los efectos de los solutos que también se acumulan en estrés osmótico y que perturban macromoléculas. La urea es un perturbador. Se trata de residuos altamente concentrados que producen los riñones de mamíferos. La urea desestabiliza muchas estructuras macromoleculares e inhibe funciones tales como las uniones ligando. La neutralización de la urea ha sido ampliamente confirmada en una variedad de sistemas de proteínas y también se ha demostrado recientemente para ácidos nucleicos en forma de tRNA de bacterias.
Las metilaminas también puede compensar algunos efectos perturbadores de las sales. Los derivados metilados de la glicina (sarcosina, dimetilglicina y betaína glicina) puede contrarrestar la inhibición de la actividad de NaCl de una enzima de la planta, la protección aumenta con el grado de metilación.
Muchos otros estudios muestran neutralización de la inhibición de la sal por metilaminas, incluyendo los complejos sistemas celulares.
ANHIDROBIOSIS
Los disacáridos, especialmente la trehalosa, comúnmente es un anhidrobiótico en organismos latentes. Sin embargo, estos azúcares no presentan compatibilidad no interactiva y no son osmolitos ya que los organismos pierden la mayor parte de su agua. Más bien, estos solutos parece que se unen a las macromoléculas y membranas, en esencia para reemplazar las moléculas de agua y mantener la estructura básica de estas biomoléculas de gran tamaño. Por otra parte, la trehalosa forma un estado similar al vidrio (es decir, vitrifica) en estado seco, que también ayuda a preservar las estructuras celulares.
CONGELACION
La congelación es otro tipo de estrés que enfrentan muchos ectotermos. Las estrategias para sobrevivir a temperaturas corporales por debajo del punto de congelación se divide en dos categorías:
Evasión de la congelación y tolerancia al hielo. Los evasores (en cuyo cuerpo los líquidos no se congelan) utilizan una variedad de mecanismos tales como proteínas anticongelantes desconocidas, sitios de nucleación y sobreenfriamiento reducido.
Muchos evasores también acumulan altos niveles de anticongelantes o crioprotectores, que suelen ser compatibles con los hidratos de carbono tales como el glicerol.
Los carbohidratos también se encuentran como crioprotectores en muchas plantas.
Por lo tanto, los hidratos de carbono pequeños han sido seleccionados como anticongelantes coligativos de forma independiente en diferentes taxones y estrategias. Además, ciertos aminoácidos como la prolina también se acumulan en algunos animales que toleran el frío. De hecho, hay evidencia de que los crioprotectores pueden clasificarse en dos categorías con distintas funciones.
En primer lugar, los hidratos de carbono, tales como glicerol actúa como anticongelantes, y, en la tolerancia al congelamiento, como osmolitos (es decir, que reducen la pérdida de agua celular), mientras que al mismo tiempo es compatible con macromoléculas. Por el contrario, un segundo grupo de crioprotectores pueden tener la estabilización de las funciones que otros solutos no. En particular, la prolina y la trehalosa parece que se unen a la cabeza de los grupos de fosfolípidos de la membrana, sustituyendo las moléculas de agua. Por lo tanto, pueden estabilizar las membranas durante la contracción de la célula.
ALTAS TEMPERATURAS
Casi todos los osmolitos naturales y otros solutos compatibles pueden aumentar la estabilidad térmica de la proteína in vitro, aunque para la mayoría de osmolitos, esto ocurre sólo en concentraciones altas no fisiológicas. Sin embargo, ciertos solutos de hidratos de carbono puede ser utilizados en los organismos vivos para contrarrestar la interrupción de la temperatura de las proteínas. Por ejemplo, el estrés por calor induce la acumulación de trehalosa en levaduras, en los que el disacárido puede proteger las enzimas de la desnaturalización térmica.
TERMODINAMICA Y BIOENERGETICA
La termodinámica se ocupa de las propiedades macroscópicas de la materia, especialmente las que son afectadas por el calor y la temperatura, así como de la transformación de unas formas de energía en otras.
Estudia los intercambios de energía térmica entre sistemas y los fenómenos mecánicos y químicos que implican tales intercambios. En particular, estudia los fenómenos en los que existe transformación de energía mecánica en térmica o viceversa.
Cuando la energía (mecánica, térmica, eléctrica, química…) se transforma de una forma a otra, siempre hay una cantidad que se convierte en calor.
Los principios de la termodinámica se pueden aplicar al diseño de motores, al cálculo de la energía liberada en reacciones o a estimar la edad del Universo.
El punto de partida para la mayor parte de las consideraciones termodinámicas son las leyes de la termodinámica, que postulan que la energía puede ser intercambiada entre sistemas físicos en forma de calor o trabajo. También se postula la existencia de una magnitud llamada entropía, que puede ser definida para cualquier sistema.
Primera Ley de la Termodinámica
Esta primera ley, y la más importante de todas, también conocida como principio de conservación de la energía, dice: "La energía no puede ser creada ni destruida, sólo puede transformarse de un tipo de energía en otro".
La primera ley no es otra cosa que el principio de conservación de la energía aplicado a un sistema de muchísimas partículas. A cada estado del sistema le corresponde una energía interna U. Cuando el sistema pasa del estado A al estado B, su energía interna cambia en
DU=UB-UA
Supongamos que el sistema está en el estado A y realiza un trabajo W, expandiéndose. Dicho trabajo mecánico da lugar a un cambio (disminución) de la energía interna de sistema
DU=-W
También podemos cambiar el estado del sistema poniéndolo en contacto térmico con otro sistema a diferente temperatura. Si fluye una cantidad de calor Q del segundo al primero, aumenta su energía interna en
DU=Q
Si el sistema experimenta una transformación cíclica, el cambio en la energía interna es cero, ya que se parte del estado A y se regresa al mismo estado, DU=0. Sin embargo, durante el ciclo el sistema ha efectuado un trabajo, que ha de ser proporcionado por los alrededores en forma de transferencia de calor, para preservar el principio de conservación de la energía, W=Q.
Segunda Ley de la Termodinámica
La segunda ley dice que "solamente se puede realizar un trabajo mediante el paso del calor de un cuerpo con mayor temperatura a uno que tiene menor temperatura". Al respecto, siempre se observa que el calor pasa espontáneamente de los cuerpos calientes a los fríos hasta quedar a la misma temperatura.
La segunda ley de la termodinámica da, además, una definición precisa de una propiedad llamada entropía (fracción de energía de un sistema que no es posible convertir en trabajo).
Pues bien, esta segunda ley afirma que "la entropía, o sea, el desorden, de un sistema aislado nunca puede decrecer. Por tanto, cuando un sistema aislado alcanza una configuración de máxima entropía, ya no puede experimentar cambios: ha alcanzado el equilibrio". El cero absoluto implicaría falta total de movimiento atómico.
BIOENERGETICA
La Bioenergética es la parte de la biología que se encarga del estudio de los procesos de absorción, transformación y entrega de energía en los sistemas biológicos. En general, la Bioenergética se relaciona con la Termodinámica, en particular con el tema de la Energía Libre (Energía Libre de Gibbs). Los cambios en la energía libre de Gibbs ΔG nos dan una cuantificación de la factibilidad energética de una reacción química y pueden proveer de una predicción de si la reacción podrá suceder o no.
Como ejemplos en las ciencias biológicas tenemos a continuación
El Metabolismo : Conjunto de transformaciones que experimenta la materia externa desde su absorción o adición al citoplasma, hasta su eliminación del mismo. Por ejemplo, las células están compuestas por un complejo sistema de reacciones químicas que generan energía y otras que utilizan energía, esto en general es el Metabolismo.
El ATP: En general, el ATP o trifosfato de adenosin es la conexión entre los sistemas que producen la energía y los que la utilizan; la degradación oxidativa de los alimentos es un proceso exergónico 'son endergónicos y utilizan la energía química almacenada en forma de ATP y NADH.
GLICOPROTEINAS ANTOCONGELANTES DE PECES POLARES
Muchas plantas, insectos, animales y otros organismos han evolucionado con el único mecanismo de adaptación que les permite sobrevivir en ambientes hostiles a temperaturas extremas.Casi dos tercios de la superficie terrestre está formado por agua donde la temperatura de éste varía de los 2°C a los 30° C dependiendo de la latitud.
Dentro de las regiones polares, temperaturas del agua de mar estan siempre por debajo del punto de congelación de las soluciones fisiológicas por debajo del punto de congelación del agua pura, 0° C a 1 atmósfera, debido a los azúcares y las sales disueltas. El efecto de temperaturas bajo cero en las células de plantas, animales, bacterias puede ser extremadamente perjudicial, incluso mortal.
Scholander y DeVries fueron los primeros en investigar los mecanismos por los cuales las especies de peces que habitan los océanos polares con temperaturas frecuentemente por debajo del punto de congelación del agua pura, son capaces de sobrevivir. El análisis del plasma de sangre de estos peces mostraron que las concentraciones de sales y los pequeños iones en los fluidos corporales son más altos en relación con los peces en aguas de la zona templada. Estas sales sólo son responsables de un 40-50% de la disminución del punto de congelación observada. El resto del efecto protector se atribuye a la presencia de una serie de glicoproteínas de alto peso molecular y proteínas anticongelantes.
Las proteínas anticongelantes (AFP) y las glicoproteínas anticongelantes (AFGPs) han sido identificados en los fluidos corporales de muchas especies de peces polares. Hay cuatro distintas clases de estructura de AFPs, clasificados como de tipo I, el tipo II, el tipo III y el tipo IV que han sido identificados. Las características principales de estos compuestos se resumen en la figura. 1.
Estos compuestos bajan la temperatura en la que el hielo crece de manera desconocida, y por lo tanto, muestran histéresis térmica, es decir, una diferencia positiva entre el punto de fusión de equilibrio y la temperatura del punto de congelacion.
Esta característica permite a los peces sobrevivir en las aguas a temperaturas bajo cero en las temperaturas más frías que el equilibrio del punto de congelación de la sangre y otros fluidos internos que por su grosor, los cristales de hielo pueden modificar o suprimir la protección de las membranas celulares de daño por frío.
Las posibles aplicaciones incluyen, mejorar la protección de las plaquetas de sangre y órganos humanos
a bajas temperaturas, el aumento de la eficacia de la destrucción de los tumores malignos en la criocirugía y mejora de la suave textura de los alimentos congelados. La investigación se ha centrado en las AGFPs tipo I y una AFP.
ESTRUCTURA Y CLASIFICACION DE LAS GLICOPROTEINAS
Las glucoproteínas anticongelantes se refieren a un grupo de al menos ocho glicoproteínas relacionadas estructuralmente, que constituyen la fracción importante de proteínas en el suero sanguíneo de los nototenoideos de la Antártida y el bacalao del Ártico. Cada AFGP consiste en un número de unidades repetidas de (Ala-Ala-Thr)n, con menores variaciones secuenciales y el disacárido β-D-galactosil-n-acetil-D-galactosamina sumado a un glucósido de Hidroxil oxigeno y residuos de Thr. Las glicoproteínas aisladas de nototenoideos, ha sido clasificada de la AFGP1-8 sobre la base de las tasas de migración electroforética. Hay ocho clases distintas de glicopéptidos, que varían en relación al peso molecular.
Además de estas variaciones en el tamaño del peso molecular, hay algunas diferencias de menor importancia en la composición de aminoácidos en AGFPs 6-8 donde la primer Ala en algunas de las repeticiones es reemplazada por Pro.
Estas glicoproteínas son muy similares a las presentes en nototeniodeos actuales con excepción de que en ocasiones la Thr es sustituida por un residuo Arg y por lo tanto los glucopéptidos carecen de un disacárido en esta posición.
PROPIEDADES
Las AFGPs se acumulan en ciertas caras del hielo y la superficie del agua, modificando el ritmo y la forma de crecimiento de cristales. La actividad anticongelante, inhibe el crecimiento del hielo y la histéresis. Una propiedad característica de las AFP y AFGPs es la histéresis térmica el cual está determinado por la medición del punto ce crecimiento cinético y la sustracción del equilibrio del punto de fusión de una solución. En presencia de un AFGP, la disminución del punto de fusión se mide sobre la base de las propiedades coligativas.
El hielo puede existir en muchas formas polimórficas, la forma mas estable en una atmósfera por debajo de 0°C es hexagonal.
Raymond et al. demostró que los cristales de hielo suspendidos en soluciones de AFGP1-5 en las temperaturas de histéresis forman una brecha de pozos en el plano basal. Estos pozos finalmente cubren toda la superficie expuesta de hielo, que entonces deja de crecer hasta que la temperatura se reduce aún más.
MODIFICACION ESTRUCTURAL DE AZUCARES
La estructura de los glucopéptidos es importante como β-eliminación de sacáridos y la pérdida de la funcionalidad hidroxilo Thr elimina toda la actividad anticongelante. La acetilación de los hidroxilos de azúcar para dar un derivado, o la oxidación de peryodato del azúcar galactosa terminal, remueve las propiedades de histéresis de la AFGP.
MODIFICACION DEL ESQUELETO PEPTIDICO
El tripéptido más común de AFGPs es Ala-Ala-Thr, mientras que en los más pequeños. los valores de histéresis medidos en las soluciones de estos AFGPs diferentes tienen un rango de concentraciones que indican que la composición del aminoácido no tiene un efecto significativo en la disminución del punto de congelación desconocida. Un determinado número de sustituciones de Ala a Pro o Thr a Arg que puede ser tolerado en una determinada masa molecular de AFGP elimina la actividad anticongelante.
En particular, el grupo β-metil de Thr, junto con algunos residuos hidrofóbicos, incluyendo Ala, proporcionan una cara hidrofóbica de la hélice que se orienta hacia la cara de hielo/agua.
SINTESIS DE GLICOPROTEINAS ANTICONGELANTES
La síntesis de la primera y única de una forma natural de AFGP se informó en 1996 y se resume en la figura. que se muestra a continuación.
El glicotripeptido clave fue polimerizado mediante acido difenilfosforilo para dar un polímero con una masa molecular estimada de 6000-7300 i. e. En principio, la modificación de este esquema de síntesis debe permitir la producción de análogos sintéticos AFGP en la que el número estereoquímico y relativo de los hidroxilos son variados y que faciliten el acceso a compuestos que permiten los principales estudios de estructura-actividad a realizar.
La ventaja de utilizar la síntesis en fase sólida (Fig. 6B) es la capacidad de generar oligómeros de longitud definida y variación de la secuencia, incluyendo las mutaciones de los residuos Ala en uno o más sitios en la secuencia y la modificación de la estructura de cada azúcar. Por el contrario, la solución de la fase de ruta (Fig. 6A) siempre se producen mezclas de oligómeros que deben ser separados, y requieren el uso de una unidad tripéptido único para la reacción de polimerización.
MECANISMO
Actualmente no hay ningún mecanismo que explica las propiedades de la inhibición del hielo por AFGPs.
Un mecanismo dominado de enlace de hidrógeno, consiste en la inserción de los hidroxilos disacárido de AFGPs
en el enrejado de vacío de hielo, fue propuesto con un modelo para el AFP tipo I que se basa en la vinculación del hidrógeno a que participen los grupos hidroxilo en los residuos Thr
Mientras las AFGPs no tienen estructura en solución, se ha observado que en una conformación triple pliegue helicoidal, la glicoproteína contiene un lado hidrofílico y una cara hidrofóbica en la que la mayoría de las cadenas laterales Ala están localizadas.
APLICACIONES
Las AFGPs y AFPs presentan un único número de propiedades que protegen los sistemas biológicos in vitro y han
sido investigados por posibles aplicaciones en la medicina, la biotecnología y la industria alimentaria.
La capacidad de cambiar el hábito de crecimiento normal de hielo, la capacidad para inhibir la cristalización y la protección de las membranas celulares son todas las propiedades de las AFP y AFGPs que pueden ser adaptadas para una gama de procesos a baja temperatura. La capacidad de AFGPs pueden ayudar en la crioconservación y
almacenamiento hipotérmico de células y tejidos.
El efecto de la adición de una mezcla de AFGP1-8, podrían almacenar ovocitos de cerdo que no pueden sobrevivir en condiciones hipotérmicas.
La estabilización de los efectos de AFGPs en células intactas durante la refrigeración reportados en estudios anteriores se debe a un efecto inespecífico en los componentes lípidicos de las membranas nativas.
Se ha demostrado que la hipótesis de que las AFGPs protegen a las membranas celulares durante la fase de transiciones de lípidos, la mejora de almacenamiento de plaquetas de la sangre fría. En contraste con liposomas,
no hubo un efectos beneficioso
UNA HISTERESIS TERMAL, NO PROTEICA QUE PRODUCE ANTICONGELANTE XYLOMANANO EN EL ESCARABAJO DE ALASKA TOLERANTE A LA CONGELACION Upis ceramboides
Las proteínas anticongelantes y glicoproteínas (AFGPs) fueron las primeras identificadas en la sangre de los peces antárticos, la cual permite que estos peces eviten la congelación de las aguas cargadas de hielo.
Las AFGs adsorber para la superficie de hielo e impiden que el agua forme cristales de hielo previniendo la congelación de una solución en presencia de hielo hasta que reacciona lentamente(histéresis)
La histéresis térmica (TH), se define como la diferencia entre los puntos de congelación histereticos y la fusión coligativas es diagnóstico para detectar la presencia de masas moleculares grandes anticongelantes como AF (G) Ps.
Existen de cinco diferentes clases estructurales de AFGs en peces y se han demostrado algunas funciones inesperadas de estas proteínas. Además de la producción de TH, todos los AFGs impiden la recristalización
de hielo, y en algunos peces, las AFGs protegen las membranas celulares en lesiones inducidas a bajas temperaturas.
Estructuralmente distintas AFGs se han aislado y caracterizado de plantas, insectos, colémbolos, hongos y bacterias, mostrando que las diversas proteínas con actividad de TH se han desarrollado en organismos tolerantes al frío.
El THFs parece promover tolerancia al frío. La inhibición de la recristalización y/o actividad de TH aumenta la respuesta tolerante a la congelación a bajas temperaturas en insectos, algunos artrópodos y plantas.
Los THFs son potentes inhibidores de la cristalización, por lo que implica ser una función potencial en la prevención de daños relacionados con la recristalización de hielo extracelular. Estas moléculas pueden prevenir la propagación del hielo extracelular en el citosol y/o estabilizar la membrana plasmática a baja temperatura.
Este estudio muestra que un (lipo) xylomannano es un THF altamente activo que es estructuralmente distinta a todas las AFP y glucoproteínas anticongelantes (AFGPs) conocidas. Este anticongelante xylomannan puede contribuir a la tolerancia a la congelación previniendo la recristalización de hielo extracelular, impidiendo el congelamiento intracelular de congelación y / o estabilizando las membranas celulares a bajas temperaturas.
lunes, 1 de noviembre de 2010
REACCIONES QUIMICAS EN LA VIDA CELULAR
TERMODINAMICA
PRIMERA LEY. La energía se conserva. Donde la energía total del sistema más el entorno es constante.
SEGUNDA LEY. Cualquier sistema que esté libre de influencias externas, tiene una tendencia a aumentar la entropía (desorden) al máximo.
¿Cómo prevenir el desorden?
Solución 1: Uso de barrera física para aislar la estructura interna del medio acuoso externo.
Resumen de permeabilidades relativas que entran en la bicapa de fosfolípidos de la membrana celular.
Moléculas hidrofobicas: O2, CO2 y N2 entran fácilmente.
Moléculas pequeñas polares sin carga: H2O y glicerol tienen un acceso mas complicado.
Moléculas grandes polares y sin carga: glucosa y sucrosa no pueden atravesar la barrera
Iones: Hidruro, Sodio, Carbonato, Calcio, Cloruro, Magnesio y Potasio son rechazadas.
¿Cómo las macromoleculas se ensamblan para formar complejos supramoleculares?
Por puentes de hidrogeno
Por uniones electrostaticas
Por efecto hidrofobico
La secuencia de aminoacidos de un polipeptido esta programada por un gen. Un gen se compone de regiones de ADN, un polimero de acidos nucleicos. El ADN es transmitido por los mecanismos de herencia. Una hebra de acido nucleico es un polimero de nucleotidos. Los acidos nucleicos son polimeros de monomeros llamados nucleotidos. Éstos nucloetidos se forman de 3 partes: una base nitrogenada, una pentosa y un grupo fosfato.
El genoma humano se compone de 23 pares de cromosomas. Hay material genetico en todas las celulas con excepcion de las celulas rojas sanguineas. Asimismo el genoma humano tiene de 30000 a 40000 genes.
El flujo de informacion genetica va desde el ADN al ARN y de ahí a las proteinas.
La sintesis deproteinas ocurre en los ribosomas. En celulas eucariotas el ADN, se encuentra en el nucleo y la ribosomerasa en el citoplasma con RNAs mensajeros como intermediarios.
LOS ORGANISMOS TRANSFORMAN ENERGIA
La energia es la capacidad para hacer un trabajo.
La energia cinetica es el movimiento de la energia como por ejemplo, el movimiento de los fotones.
La energia potencial es la energia que la materia posee debido a su estructura. La energia quimica es una forma de energia potencial en moleculas debido a la disposicion de los atomos.
La primera ley de la termodinamica establece que la energía puede ser transferida y transformada, pero no que sea creada o destruida. Por ejemplo, la plantas transforman la luaz en energia quimica, pero ellas no producen energia.
LOS ORGANISMOS VIVEN A EXPENSAS DE LA ENERGIA LIBRE
Los procesos espontaneos son aquellos que pueden ocurrir sin ayuda externa. Tambien incrmeentan la estabilidad de un sistema.
Los procesos no esponatenos son aquellos que ocurren solamente si se añade energia a un sistema y presenta inestabilidad en el sistema.
La energia libre es una porcion de la energia del sistema y este es capaz de realizar un trabajo cuando la temperatura es uniforme en todo el sistema. La energia libre (G) en un sistema esta relacionado con la energia total (H) y la entropia (S) por esta condicion:
G= H – TS
Donde T es la temperatura en unidades Kelvin.
Los sistemas que tienen un alto contenido de energía libre-resortes comprimidos, cargas separadas, son inestables y tienden a moverse hacia un estado más estable a uno con menos de energía libre.
Para que un sistema sea espontáneo, el sistema debe renunciar a la energía (disminución de la H), renunciar al orden(disminución de la S), o ambos.
-Delta G debe ser negativo.
-Cuanto mayor es la disminución de energía libre, mayor es la cantidad máxima de trabajo que un proceso espontáneo puede realizar.
Las reacciones químicas se pueden clasificar como endergónicas o exergonicas en base a la energía libre.
Una reacción exergonica procede con una liberación neta de energía libre y delta G es negativo.
La magnitud del delta G para una reacción exergonica es la cantidad máxima de trabajo de la reacción que puede llevar a cabo.
-Para la reacción general de la respiración celular:
C6H12O6+ 6O2-> 6CO2+ 6H2O
Delta G: -686 kcal/mol
Los productos tienen 686 kcal menos que la energía de los reactantes.
Una reacción endergónica es la que absorbe la energía libre de sus alrededores.
Las reacciones endergónicas almacenan energía, tienen un Delta G positivo, y son reacciones no espontaneas.
Las células mantienen un desequilibrio porque ellas tienen un flujo constante abierto de material dentro y fuera de la célula.
Una célula tiene tres tipos principales de trabajo:
El trabajo mecánico: movimiento de los cilios, la contracción de las células musculares, y el movimiento de los cromosomas
El trabajo de transporte: el bombeo de sustancias a través de membranas en contra de la dirección del movimiento espontáneo
El trabajo químico: reacciones endergonicas de conducción, tales como la síntesis de polímeros a partir de monómeros.
• En la mayoría de los casos, la fuente inmediata de energía que funcionan los poderes celulares es el ATP.
El ATP (trifosfato de adenosina) es un tipo de nucleótido que consiste en la base nitrogenada adenina, el azúcar ribosa, y una cadena de tres grupos fosfato.
Las uniones entre los grupos fosfato se puede romper por hidrólisis.
-La hidrólisis del grupo fosfato final, formas difosfato de adenosina [ATP -> ADP + Pi] y libera 7,3 kcal de energía por mol de ATP en condiciones estándar.
-En el delta G de las células es de unos -13 kcal / mol.
El ATP es un recurso renovable que se regenera continuamente mediante la adición de un grupo fosfato a ADP. La energía para apoyar la renovación viene de reacciones catabólicas en la célula.
Las leyes de la termodinámica parecen favorecer la descomposición de las proteínas, el ADN y otras moléculas complejas.
-Sin embargo, en las temperaturas típicas de la célula no hay suficiente energía para una gran mayoría de las moléculas.
-Sin embargo, una célula debe ser metabólicamente activo.
-El calor podría acelerar las reacciones, pero también sería desnaturalizar las proteínas y matar a las células.
Para evitar eso presentamos a las enzimas
Reacciones enzimáticas de velocidad mediante la reducción de EA.
-El estado de transición a continuación, puede llevar incluso a temperaturas moderadas.
• Las enzimas no cambian delta G.
-Se acelera las reacciones que se producen con el tiempo.
-Debido a que las enzimas son tan selectivas, que determinan los procesos químicos que puedan ocurrir en cualquier momento.
Un sustrato es un reactivo que se une a una enzima. Cuando un sustrato o sustratos se unen a una enzima, la enzima cataliza la conversión del sustrato al producto.
PROPIEDADES COLIGATIVAS DE SOLUCIONES DE ELECTROLITOS
Las propiedades coligativas de las soluciones dependen de la concentración total de partículas de soluto, sin importar si las partículas son iones o moléculas.
Para electrolitos fuertes y débiles la concentración de partículas en solución es mayor que la concentración inicial del compuesto en cuestión, por lo tanto, al determinar experimentalmente las propiedades coligativas de estos compuestos se observan desviaciones de las teóricas esperadas.
Así, por ejemplo, si tenemos una solución 0,1 m de NaCl y calculamos su punto de congelación (Tc) considerando que este compuesto es un no electrolito resulta ser:
Tc = -0,186 °C
si consideramos al NaCl como es en realidad (electrolito fuerte), la concentración de partículas en solución (si partimos de una solución 0,1 m) será de 0,2 m, luego el punto de congelación de la solución es:
Tc = -0,372 °C
La diferencia entre la propiedad coligativa esperada y observada experimentalmente para los electrolitos débiles SE DEBE A LAS ATRACCIONES ELECTROSTÁTICAS ENTRE LOS IONES EN SOLUCIÓN.
A medida que los iones se mueven en la solución, los iones de cargas opuesta chocan y se unen por breves momentos. Mientras están unidos se comportan como una sola partícula llama par iónico.
El número de partículas independientes se reduce y ocasiona el cambio observado en el valor calculado respecto del valor experimental.
Este fenómeno se observa en todas las propiedades coligativas de soluciones de electrolitos.
Factor de Van’t Hoff
Una medida del grado en que los electrolitos se disocian es el factor de Van’t Hoff . Este factor es la relación entre el valor real de una propiedad coligativa y el valor calculado (considerando que la sustancia es un no electrolito).
El valor ideal de factor de Van’t Hoff para una sal puede calcularse observando la fórmula del compuesto. Por ejemplo:
Al factor ideal de Van’t Hoff se le simboliza por la letra √, (nu).
La dilución afecta los valores de “i” para los electrolitos “cuanto más diluida es la solución, más se aproxima i al valor limitante (√) de esto podemos concluir que entre más diluida este la solución el grado de apareamiento de los iones en solución también disminuye”. La carga de los iones afecta el valor de i para
los electrolitos.
Mientras menor sea la carga de los iones, menor es la desviación de i del valor limitante, como conclusión entre menor sea la carga de los iones disminuye el grado de apareamiento de los iones en solución”
Finalmente aplicando el coeficiente de Van’t Hoff (i) a las expresiones algebraicas de las propiedades coligativas de soluciones no electrolitos antes mencionadas, podemos calcular las propiedades coligativas de soluciones electrolitos.
Suscribirse a:
Entradas (Atom)